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<title>Proteolyse</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Proteolyse</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="infobox hintergrundfarbe-basis float-right" style="margin:0 0 1em 1.5em; border: 1px solid #CCD2D9; width: 200px; text-align: center; border-collapse: collapse; font-size: 90%;">
<tbody><tr>
<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet
</th></tr>
<tr>
<td style="padding: 0 .5em;">Metabolismus der <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>
</td></tr>
<tr>
<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet
</th></tr>
<tr>
<td style="padding: 0 .5em;">Intrazelluläre Proteolyse<br>Extrazelluläre Proteolyse<br>Regulation der Proteolyse
</td></tr>
<tr>
<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>
</th></tr>
<tr>
<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0006508">QuickGO</a>
</td></tr></tbody></table>
<p>Als <b>Proteolyse</b> (von griechisch <i>lysis</i>, „Lösung, Auflösung“), deutsch früher auch <b>Eiweißzerfall</b> genannt, bezeichnet man die <a href="Enzym" title="Enzym">enzymatische</a> <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> durch <a href="Peptidasen" title="Peptidasen">Peptidasen</a>, also den Abbau von Proteinen. Von <i>Autoproteolyse</i> spricht man, wenn sich eine Peptidase selbst abbaut. Die Proteolyse kann durch Proteinaseninhibition mit <a href="Proteaseinhibitor" class="mw-redirect" title="Proteaseinhibitor">Proteaseinhibitoren</a> gehemmt und von <a href="Proteolyse-induzierende_Chim%C3%A4re" class="mw-redirect" title="Proteolyse-induzierende Chimäre">Proteolyse-induzierenden Chimären</a> (PROTACs) gefördert werden. Ein <a href="Proteinhydrolysat" title="Proteinhydrolysat">Proteinhydrolysat</a> ist ein Produkt einer Proteolyse. Eine Proteolyse mit Bildung und Freisetzung toxischer Peptide und Kinine und folgendem Endotheldefekt<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> kann unter anderem nach schweren <a href="Trauma_(Medizin)" title="Trauma (Medizin)">Verletzungen</a><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> sowie nach großen chirurgischen Eingriffen<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> auftreten.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>
<p>Die Proteolyse kann nach ihrer Lokalisation eingeteilt werden:
</p>
<ol><li>Intrazelluläre Proteolyse
<ul><li>Abbau zelleigener Proteine im <a href="Proteasom" title="Proteasom">Proteasom</a></li>
<li>Abbau von durch <a href="Phagozytose" class="mw-redirect" title="Phagozytose">Phagozytose</a> aufgenommenen Proteinen im <a href="Lysosom" title="Lysosom">Lysosom</a></li></ul></li>
<li>Extrazelluläre Proteolyse
<ul><li>Abbau von Proteinen der <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix" title="Extrazelluläre Matrix">extrazellulären Matrix</a> durch <a href="Sezernierung" class="mw-redirect" title="Sezernierung">sezernierte</a> oder membranständige <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a> auf zellulärer Ebene</li>
<li>Abbau von über die Nahrung aufgenommenen Proteinen im <a href="Magen-Darm-Trakt" class="mw-redirect" title="Magen-Darm-Trakt">Gastrointestinaltrakt</a> über im <a href="Magen" title="Magen">Magen</a>, <a href="Zw%C3%B6lffingerdarm" title="Zwölffingerdarm">Duodenum</a> oder <a href="Pankreas" class="mw-redirect" title="Pankreas">Pankreas</a> synthetisierten Proteasen (beispielsweise <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a>, <a href="Carboxypeptidasen" title="Carboxypeptidasen">Carboxypeptidasen</a>, <a href="Aminopeptidase" class="mw-redirect" title="Aminopeptidase">Aminopeptidasen</a>, <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a>, <a href="Chymotrypsin" class="mw-redirect" title="Chymotrypsin">Chymotrypsin</a>, <a href="Pankreas-Elastase" title="Pankreas-Elastase">Elastase</a>, <a href="Kollagenase" class="mw-redirect" title="Kollagenase">Kollagenase</a>).</li></ul></li></ol>
<p>Daneben kann auch eine Unterteilung der Peptidasen nach ihrem Abbaumechanismus erfolgen. Exopeptidasen bauen Proteine vom <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-</a> oder <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-Terminus</a> der <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> her ab, während Endopeptidasen ein Protein an einer bestimmten Erkennungssequenz spalten. Endopeptidasen werden weiter nach ihrem <a href="Aktives_Zentrum" title="Aktives Zentrum">aktiven Zentrum</a> unterteilt.
</p><p>Die Proteolyse bestimmt die <a href="Biologische_Halbwertszeit" title="Biologische Halbwertszeit">biologische Halbwertszeit</a> von Proteinen maßgeblich. Die bei der Proteolyse frei werdenden <a href="Peptid" title="Peptid">Peptide</a> können im Zuge des <a href="Katabolismus" title="Katabolismus">biochemischen Abbaus</a> nach Zerlegung in einzelne <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> zur <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> wiederverwendet oder zur Energiegewinnung genutzt werden.
</p><p>Der Organismus verwendet die Proteolyse auch zur Freisetzung von Peptiden und Proteinen aus <a href="Pr%C3%A4protein" class="mw-redirect" title="Präprotein">Präproteinen</a> wie z. B. zur Aktivierung von <a href="Zymogen" title="Zymogen">Zymogenen</a> wie <a href="Vasopressin" class="mw-redirect" title="Vasopressin">ADH</a> und Neurophysin oder zur <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationalen Modifikation</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li><a href="Friedrich_Lottspeich" title="Friedrich Lottspeich">Friedrich Lottspeich</a>, Haralabos Zorbas: <i>Bioanalytik</i>. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998, ISBN 978-3827400413.</li>
<li><a href="Hubert_Rehm" title="Hubert Rehm">Hubert Rehm</a>, Thomas Letzel: <i><a href="Der_Experimentator" title="Der Experimentator">Der Experimentator</a>: Proteinbiochemie / Proteomics</i>. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3827423122.</li>
<li>Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry</i>. 3. Auflage. John Wiley & Sons Inc., London 2004, ISBN 0-471-39223-5.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. etwa <i>Proteinaseninhibition verringert die Häufigkeit postoperativer Komplikationen. <a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Trasylol</a> schützt den Patienten vor den Folgen von Hypoxie und Acidose.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 17 (Anzeige von Bayer Leverkusen).</span>
</li>
<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Karl-Heinz Altemeyer, Wulf Seeling, Jürgen E. Schmitz, Bernd Koßmann: <i>Posttraumatischer Stoffwechsel – Grundlagen und klinische Aspekte.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. 4–10, hier: S. 5–7.</span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. etwa <a href="Max_B%C3%BCrger_(Mediziner)" title="Max Bürger (Mediziner)">Max Bürger</a>, Max Grauhan: <i>Über postoperativen Eiweißzerfall.</i> In: <i>Zeitschrift für die gesamte experimentelle Medizin</i> Band 27, 1922, S. 7 ff., Band 35, 1923, S. 16 ff., und Band 42, 1924, S. 345 ff., sowie Max Bürger, Max Grauhan: <i>Der postoperative Eiweißzerfall, sein Nachweis und seine Bedeutung.</i> In: <i>Klinische Wochenschrift.</i> 6, 1927, S. 1716 ff. und 1767 ff.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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